Name: linearization of the bradford protein assay
Uploaded: 2010-04-12T17:00:00.000+00:00
Duration: 6 min 35 s
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본 논문은 여기에서 설명한 원래 연구를 호스팅하는 후반 박사 Zvi 셀린저의 기억에 전념하고 있습니다.

브래드 포드 단백질 보정 그래프의 선형화 : 일반적으로 브래드 포드 분석 1로 알려진 쿠매시 화려한 파란색 단백질 분석은, 널리 때문에 신속하고 편리한 프로토콜뿐만 아니라 그 상대 감도의하는 데 사용됩니다. 불행히도, 단백질 농도의 광범위한 (그림 1) 이상의 곡률의 큰 정도가 있습니다. 따라서, 상대적으로 높은 단백질 농도, 20-10 MG / ML BSA의 단지 좁은 범위는 다음 더 나은 (그림 1, 녹색) 선형 회귀에 맞는 보정 그래프에 대한 사용됩니다. 그러나, 비선 형성은 큰 오류를 방지하기 위해 교정 그래프의 제한된 범위 내에서 가을에 알려지지 않은 샘플의 단백질 농도를 필요로하고 또한 제한된 범위의 정확성을 줄일 수 있습니다. 비선 형성은 단백질의 마이크로 그램 금액은 사용할 수 없습니다 특히 심각한 문제를 제시하고, 그것은 종종 알려지지 않은 샘플의 여러 dilutions이 필요합니다. 마찬가지로 원래 브래드 포드 종이에 명시된 바와 같이, &quot;염료의 두 가지 색상 형태의 스펙트럼에 중복이되기 때문에 비선 형성의 원인은 시약 자체입니다.&quot;1. 사실, 쿠매시 화려한 파란색 색소의 세 형태 분석 2 일반적인 산성 산도에서 산성 - 기본 평형에 있습니다. 빨간색, 파란색, 그리고 녹색 양식, 470에서 각각 590과 650 nm의 (그림 2) 흡광도 맥시멈 있습니다. 파란 달아 NM 3, 4 (그림 2) 594에서 빛을 흡수 복잡한을 형성 단백질 바인딩 형식입니다. 브래드 포드는 또한 1 (그림 3) &quot;더 많은 염료는 단백질 바인딩으로 시약의 배경 값이 지속적으로 감소하고있다&quot;고 지적했다. 증가 단백질 수량이 추가로 따라서, 우리는 단백질 염색 단지가 흡수하지 않는 450 nm의에서 흡광도의 변화를 측정하여 590 nm의 배경의 감소를 계산하기 위해 시도했습니다. 우리는 발견 감소 배경 부분 것이 아니지만 완전히, 비선 형성 (그림 4)를 차지하고 있습니다. 단백질 염색 바인딩은 평형 5와 같이 있기 때문에 우리는 그때, 무료 염료 농도의 감소가 선형 응답의 또 다른 왜곡을 생성하는 가상, 복잡한 형성은뿐만 아니라 무료로 염료의에서뿐만 아니라 무료로 단백질의 농도에 따라 달라집니다 (그림 5). 계정에 무료 염료의 변수 농도와 관련된 두 문제를 복용, 우리는 단백질 농도와 흡광도 측정, 450 NM (그림 6)을 통해 590 nm의 비율 사이의 선형 관계를 설명하는 수학 방정식을 개발했습니다. 이론 및 실험적 연구에 대한 자세한 설명은 분석 생화학 6 우리 1,996 간행물에서 찾을 수 있습니다. 수학 방정식은 실험적으로 테스트하여 전체 단백질 농도 범위 (그림 7)을 통해 선형 보정 곡선을 얻을 것으로 판명되었다. 또한 방정식은 Y 축 절편 6 올바른 산도에 의존 가치의 독립적인 결정에 의해도 확인되었다. 향상된 브래드 포드 단백질 분석에 대한 자세한 프로토콜, Microplate의 흡광도 Reader를 사용하여 <ol><li> 표준 소 혈청 알부민의 0.1 MG / ML 재고 솔루션을 준비합니다. 다른 표준은 선택하지만, 같은 표준은 모든 실험에서 사용해야합니다 수 있습니다. </li><li> 탈이온수에있는 미지의 샘플을 희석. 5-50 μg / ML하는 것을 목표로하고 있습니다. 분석의 선형 범위에 대한 명백한 제한이 없기 때문에 아직 높거나 낮은 단백질 농도가 허용됩니다. 그러나, 측정 흡광도 리더의 선형 범위 내에서해야합니다. </li><li> 탈이온수의 브래드 포드 시약 (바이오 래드)가 2.5 배 희석. </li><li> 0 세중의의 우물 (0-5 μg BSA 보정 곡선을 만드는)에 BSA 주식 솔루션의 10-50 μl를 추가합니다. / 잘 100 μl에 도달 탈이온수로 보완합니다. </li><li> 다른 우물에서 triplicates에 알려지지 않은 샘플 100 μl를 추가합니다. 미지 시료의 농도는 몇 가지 정확성을 높이기 위해 사용할 수 있습니다. </li><li> 모든 우물에 희석 브래드 포드 시약 100 μl를 추가합니다. 총 볼륨 잘 200 μl / 수 있습니다. </li><li> 적어도 5 분 아니지만 색상 개발을위한 이상 60 분 정도 기다립니다. </li><li> 빈은 탈이온수 (가 아니라 잘 제로 단백질 색소) 200 μl해야합니다. </li><li> 590 NM에서 450 nm의 흡광도에서를 측정. </li><li> 590 nm의 흡광도에서 네트워크의 가치를 나누어 450 nm의에서 보정 그래프를 준비합니다. 제로 단백질 (단 염료) 값이 데이터 포인트 (그림 8)로 포함되어야합니다. </li><li> 교정 곡선 (그림 9)의 선형 방정식을 바탕으로 미지 시료의 농도를 계산합니다. </li></ol> 대표 결과 : 590 NM의 단일 파장, 흡광도 값을 450 nm의 이상의 590 nm의 비율에서 흡광도와는 달리, 선형 w는ith 단백질 농도 (그림 10). 미지의 시료의 단백질 농도는 단순히 교정 곡선 (그림 10, 방정식)의 선형 방정식을 사용하여 계산됩니다. 그러나, 증가 정확도는 몇 가지 알려지지 않은 샘플 dilutions를 측정하여 얻을 수 있습니다. 이를 위해 두 개의 그래프를 준비합니다. 첫 번째는 X 축 (그림 11, 오른쪽)에서 μg 단백질과 표준 교정 그래프입니다. 두 번째 그래프는 X 축 (그림 11, 왼쪽)에있는 원래 undiluted 샘플 μl와 함께 미지의 샘플입니다. 염료 전용 값은 (그림 11) 두 그래프에 포함되어야합니다. 미지의 시료의 단백질 농도는 미지의 시료와 표준의 슬로프 (그림 11, 방정식)을 나누어 파생됩니다. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig2.jpg" alt="그림 1" /> 그림 1. 기존 브래드 포드 교정 그래프. 선형 범위는 녹색 기호로 표시됩니다. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig1.jpg" alt="그림 2" /> 그림 2. 단백질 염색 복합 혼자 염료의 스펙트럼. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig3.jpg" alt="그림 3" /> 그림 3. 단백질 염색 평형. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig4.jpg" alt="그림 4" /> 그림 4. 정확한 계산 배경 감소는 부분 비선 형성을 감소시킵니다. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig5.jpg" alt="그림 5" /> 그림 5. 단백질 염색 평형. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig6.jpg" alt="그림 6" /> 그림 6. 브래드 포드 단백질 분석의 선형화을위한 수학 기초. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig7.jpg" alt="그림 7" /> 그림 7. 브래드 포드 보정 그래프의 선형화. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig8.jpg" alt="그림 8" /> 그림 8. 흡광도 비율 값 계산. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig9.jpg" alt="그림 9" /> 그림 9. 리니어 브래드 포드 교정 그래프. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig10.jpg" alt="그림 10" /> 그림 10. 브래드 포드 보정 그래프의 선형화. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig11.jpg" alt="그림 11" /> 그림 11. 불명 샘플 농도 계산.

<ol>
	<li>Bradford, M. M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=A+rapid+and+sensitive+method+for+the+quantitation+of+microgram+quantities+of+protein+utilizing+the+principle+of+protein-dye+binding.">A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding.</a> Anal Biochem. 72, 248-254 (1976).</li><li>Chial, H. J., Thompson, H. B., Splittgerber, A. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=A+spectral+study+of+the+charge+forms+of+Coomassie+blue+G.">A spectral study of the charge forms of Coomassie blue G.</a> Anal Biochem. 209, 258-266 (1993).</li><li>Chial, H. J., Splittgerber, A. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=A+comparison+of+the+binding+of+Coomassie+brilliant+blue+to+proteins+at+low+and+neutral+pH.">A comparison of the binding of Coomassie brilliant blue to proteins at low and neutral pH.</a> Anal Biochem. 213, 362-369 (1993).</li><li>Compton, S. J., Jones, C. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Mechanism+of+dye+response+and+interference+in+the+Bradford+protein+assay.">Mechanism of dye response and interference in the Bradford protein assay.</a> Anal Biochem. 151, 369-374 (1985).</li><li>Congdon, R. W., Muth, G. W., Splittgerber, A. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=The+binding+interaction+of+Coomassie+blue+with+proteins.">The binding interaction of Coomassie blue with proteins.</a> Anal Biochem. 213, 407-413 (1993).</li><li>Zor, T., Selinger, Z. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Linearization+of+the+Bradford+protein+assay+increases+its+sensitivity:+theoretical+and+experimental+studies.">Linearization of the Bradford protein assay increases its sensitivity: theoretical and experimental studies.</a> Anal Biochem. 236, 302-308 (1996).</li></ol>

브래드 포드 단백질 분석 인해 성능과 상대 감도 자사의 용이성으로 인기가 있습니다. 프로토콜에 의해 얻은 범위 전체 단백질 농도 이상의 선형화는 미지 샘플의 교정 그래프의 범위 내에서 빠지지하지 않아도 여기에 추가로, 분석을 간단하게 제시. 중요한 것은 향상된 프로토콜은 더 이상 원래 브래드 프로토콜에 비해 다음과 같은 장점을 제공합니다 : <ol><li> 정확도를 ...

<table><tbody><tr><td>Bradford reagent</td><td>Bio-Rad</td><td>500-0006</td><td></td></tr><tr><td>Bovine Serum Albumin</td><td>Amersco</td><td>0332</td><td></td></tr><tr><td>Multiplate absorbance reader</td><td>BioTek</td><td>Synergy2</td><td></td></tr></tbody></table>

linearization of the bradford protein assay

브래드 쿠매시 화려한 파란색 분석에서 단백질의 마이크로 그램 수량의 결정은 590 nm의 흡광도에서 측정하여 수행됩니다. 이것은 가장 일반적인 분석은 생화 학적 측정의 정상화를 목적으로, 세포 lysates, 휴대 분수, 또는 재조합 단백질 샘플에 신속하고 간단하게 단백질 부량 수 있습니다. 그러나, 본질적 비선 형성이 방법의 감도와 정확성을 타협. 이것은 표준 분석 조건 하에서 흡광도 590 NM에서 측정과 450 nm의 비율은 단백질 농도와 엄격하게 선형임을 표시됩니다. 이 간단한 절차는 정확성을 증가 및 아래쪽 소 혈청 알부민 50 NG 10 배, 좋으 부량에 대한 분석의 감도를 향상시킵니다. 또한, 일반적으로 세포 lysates을 만드는 데 사용되는 세제의 도입 간섭은 크게 새로운 프로토콜에 의해 줄어 듭니다. 대량 작업 및 맥주의 율법에 기초하여 개발된 선형 방정식 완벽하게 실험 데이터를 맞는 데요.

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Linearization of the Bradford Protein Assay

신속하고 편리한 브래드 포드 분석에 의해 단백질 결정의 정확성과 감도는 본질적인 비선 형성에 의해 손상됩니다. 우리는 크게, 정확성을 증가 10 배에 대한 분석의 감도를 향상하고, 크게 세제에 의해 간섭을 줄일 수있는 간단한 선형화 절차를 보여줍니다.

브래드 포드 단백질 분석의 선형화

Determination of microgram quantities of protein in the Bradford Coomassie brilliant blue assay is accomplished by measurement of absorbance at 590 nm. ...

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Universidad de Cartagena UDEC

Research

JoVE Journal

Biology

99.5K 조회수.  Tel Aviv University. 신속하고 편리한 브래드 포드 분석에 의해 단백질 결정의 정확성과 감도는 본질적인 비선 형성에 의해 손상됩니다. 우리는 크게, 정확성을 증가 10 배에 대한 분석의 감도를 향상하고, 크게 세제에 의해 간섭을 줄일 수있는 간단한 선형화 절차를 보여줍니다.

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Bio-layer Interferometry for Measuring Kinetics of Protein-protein Interactions and Allosteric Ligand Effects

We describe the use of Bio-layer Interferometry to study inhibitory interactions of subunit &#949;&#160;with the catalytic complex of Escherichia coli&#160;ATP synthase. Bacterial F-type ATP synthase is the target of a new, FDA-approved antibiotic to combat drug-resistant tuberculosis. Understanding bacteria-specific auto-inhibition of ATP synthase by the C-terminal domain of subunit &#949;&#160;could provide a new means to target the enzyme for discovery of antibacterial drugs. The C-terminal domain of &#949;&#160;undergoes a dramatic conformational change when the enzyme transitions between the active and inactive states, and catalytic-site ligands can influence which of &#949;&#39;s conformations is predominant. The assay measures kinetics of &#949;&#39;s binding/dissociation with the catalytic complex, and indirectly measures the shift of enzyme-bound &#949;&#160;to and from the apparently nondissociable inhibitory conformation. The Bio-layer Interferometry signal is not overly sensitive to solution composition, so it can also be used to monitor allosteric effects of catalytic-site ligands on &#949;&#39;s conformational changes.

The protocols here describe kinetic assays of protein-protein interactions with Bio-layer Interferometry. F-type ATP synthase, which is involved in cellular energy metabolism, can be inhibited by its &#949; subunit in bacteria. We have adapted Bio-layer Interferometry to study interactions of the catalytic complex with &#949;&#8217;s inhibitory C-terminal domain.

단백질 - 단백질 상호 작용 및 알로 스테 릭 리간드 효과의 속도론을 측정하는 바이오 층 간섭

We describe the use of Bio-layer Interferometry to study inhibitory interactions of subunit &#949;&#160;with the catalytic complex of Escherichia ...

연구

화학

Hellgrammite as a Non-Conventional Biomonitor for Surface Water and Environmental Health Assessment

The larvae of dobsonflies from the genus Corydalus, commonly known as Hellgrammites, are characterized by their notable size, extensive range of occurrence, and extended period of immaturity, which can last up to one year. Hellgrammites are clearly known to exhibit sensitivity to pollution and habitat structure impacts. Given these unique features, using Corydalus texanus larvae is highly suitable as reliable biomonitoring agents to assess the ecological integrity of aquatic ecosystems. This protocol aims to provide the necessary tools for C. texanus assessment and demonstrate their efficacy through a case study. Research findings have practical implications, indicating that C. texanus larvae exhibit early-warning responses to mining pollution, bioaccumulating high amounts of heavy metals such as Zn, Fe, and Al. The presence or absence of C. texanus populations may serve as a helpful indicator for identifying potential issues related to ecosystem health. The unconventional approach has shown early warnings of pollution in mining-impacted sites, highlighting the need for timely action to protect the environment. Given their unique traits, the use of C. texanus larvae is highly suggested as a reliable non-conventional bioindicator.

This protocol describes the use of biomarkers for the early detection of deleterious impacts in aquatic ecosystems. The biomarkers are closely related to sentinel traits, and their changes aid in detecting early-warning damages.

지표수 및 환경 건강 평가를 위한 비전통적인 바이오모니터인 Hellgrammite(Hellgrammite)

The larvae of dobsonflies from the genus Corydalus, commonly known as Hellgrammites, are characterized by their notable size, extensive range of ...

환경과학

Bradford Assay를 사용하여 단백질을 정량화하기 위한 분석 장치로서의 스마트폰

RGBradford: Protein Quantitation with a Smartphone Camera

Protein quantitation is an essential procedure in life sciences research. Amongst several other methods, the Bradford assay is one of the most used. Because of its widespread, the limitations and advantages of the Bradford assay have been exhaustively reported, including several modifications of the original method to improve its performance. One of the alterations of the original method is the use of a smartphone camera as an analytical instrument. Taking advantage of the three forms of the Coomassie Brilliant Blue dye that exist in the conditions of the Bradford assay, this paper describes how to accurately quantify protein in samples using color data extracted from a single picture of a microplate. After performing the assay in a microplate, a picture is taken using a smartphone camera, and RGB color data is extracted from the picture using a free and open-source image analysis software application. Then, the ratio of blue to green intensity (in the RGB scale) of samples with unknown concentrations of protein is used to calculate the protein content based on a standard curve. No significant difference is observed between values calculated using RGB color data and those calculated using conventional absorbance data.

저자 스포트라이트: 스마트폰을 사용한 Bradford Assay의 단백질 정량화에 대한 대안적 접근 방식 

This paper provides a protocol for protein quantification using the Bradford assay and a smartphone as an analytical device. Protein levels in samples can be quantified using color data extracted from a picture of a microplate taken with a smartphone.

RGBradford: 스마트폰 카메라를 이용한 단백질 정량 분석

Protein quantitation is an essential procedure in life sciences research. Amongst several other methods, the Bradford assay is one of the most used. ...

생화학

Biophysical Assay를 사용한 PROTAC의 삼원 복합체 형성 특성 분석

The Development and Application of Biophysical Assays for Evaluating Ternary Complex Formation Induced by Proteolysis Targeting Chimeras (PROTACS)

E3 ligases and proteins targeted for degradation can be induced to form complexes by heterobifunctional molecules in a multi-step process. The kinetics and thermodynamics of the interactions involved contribute to efficiency of ubiquitination and resulting degradation of the protein. Biophysical techniques such as surface plasmon resonance (SPR), biolayer interferometry (BLI), and isothermal titration calorimetry (ITC) provide valuable information that can be used in the optimization of those interactions. Using two model systems, a biophysical assay tool kit for understanding the cooperativity of ternary complex formation and the impact of the &#39;hook effect&#39; on binding kinetics was established. In one case, a proteolysis targeting chimera (PROTAC) molecule that induced ternary complex formation between Brd4BD2 and VHL was evaluated. The heterobifunctional molecule, MZ1, has nM affinities for both the Brd4BD2 protein (SPR KD = 1 nM, ITC KD = 4 nM) and the VHL complex (SPR KD = 29 nM, ITC KD = 66 nM). For this system, robust SPR, BLI, and ITC assays were developed that reproduced published results demonstrating the cooperativity of ternary complex formation. In the other case, a molecule that induced ternary complexes between a 46.0 kDa protein, PPM1D, and cereblon [CRBN (319-442)] was studied. The heterobifunctional molecule, BRD-5110, has an SPR KD = 1 nM for PPM1D but much weaker binding against the truncated CRBN (319-442) complex (SPR KD= ~ 3 &#181;M). In that case, the binding for CRBN in SPR was not saturable, resulting in a &#34;hook-effect&#34;. Throughput and reagent requirements for SPR, BLI, and ITC were evaluated, and general recommendations for their application to PROTAC projects were provided.

저자 스포트라이트: PROTACS 삼원 복합체 특성화를 위한 생물물리학 분석 평가 

Here we describe protocols for the biophysical characterization of ternary complex formation induced by proteolysis targeting chimeras (PROTACS) that involve the ubiquitin ligases Von Hippel-Lindau E3 ligase (VHL) and Cereblon (CRBN). Biophysical methods illustrated herein include surface plasmon resonance (SPR), biolayer interferometry (BLI), and isothermal titration calorimetry (ITC).

단백질 분해 표적 키메라(PROTACS)에 의해 유도된 삼원 복합체 형성을 평가하기 위한 생물물리학 분석법의 개발 및 적용

E3 ligases and proteins targeted for degradation can be induced to form complexes by heterobifunctional molecules in a multi-step process. The kinetics ...

<meta charset="utf8"></head><body>Label-Free 방법을 사용한 RPA-ssDNA 결합 동역학의 정량 분석

Analyzing DNA-Protein Interactions with Streptavidin-Based Biolayer Interferometry

Protein-DNA interactions underpin essential cellular processes. Understanding these interactions is critical for elucidating the molecular mechanisms of various pathways. Key factors such as the structure, sequence, and length of a DNA molecule can significantly influence protein binding. Bio-layer interferometry (BLI) is a label-free technique that measures binding kinetics between molecules, offering a straightforward and precise approach to quantitatively study protein-DNA interactions. A major advantage of BLI over traditional gel-based methods is its ability to provide real-time data on binding kinetics, enabling accurate measurement of the equilibrium dissociation constant (KD) for dynamic protein-DNA interactions. This article presents a basic protocol for determining the KD value of the interaction between a DNA replication protein, replication protein A (RPA), and a single-stranded DNA (ssDNA) substrate. RPA binds ssDNA with high affinity but must also be easily displaced to facilitate subsequent protein interactions within biological pathways. In the described BLI assay, biotinylated ssDNA is immobilized on a streptavidin-coated biosensor. The binding kinetics (association and dissociation) of RPA to the biosensor-bound DNA are then measured. The resulting data are analyzed to derive precise values for the association rate constant (ka), dissociation rate constant (kd), and equilibrium binding constant (KD) using system software.

<meta charset="utf8"></head><body>스트렙타비딘 기반 생물층 간섭계를 사용한 DNA-단백질 상호작용 분석

This article describes a protocol for studying DNA-protein interactions using a streptavidin-based biolayer interferometry (BLI) system. It outlines the essential steps and considerations for utilizing either basic or advanced binding kinetics to determine the equilibrium binding affinity (KD) of the interaction.

스트렙타비딘 기반 생물층 간섭계를 사용한 DNA-단백질 상호작용 분석

Protein-DNA interactions underpin essential cellular processes. Understanding these interactions is critical for elucidating the molecular mechanisms of ...

브래드 포드 단백질 분석의 선형화

요약

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이 비디오의 챕터

단백질 - 단백질 상호 작용 및 알로 스테 릭 리간드 효과의 속도론을 측정하는 바이오 층 간섭

지표수 및 환경 건강 평가를 위한 비전통적인 바이오모니터인 Hellgrammite(Hellgrammite)

RGBradford: 스마트폰 카메라를 이용한 단백질 정량 분석

RGBradford: 스마트폰 카메라를 이용한 단백질 정량 분석

RGBradford: 스마트폰 카메라를 이용한 단백질 정량 분석

단백질 분해 표적 키메라(PROTACS)에 의해 유도된 삼원 복합체 형성을 평가하기 위한 생물물리학 분석법의 개발 및 적용

단백질 분해 표적 키메라(PROTACS)에 의해 유도된 삼원 복합체 형성을 평가하기 위한 생물물리학 분석법의 개발 및 적용

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스트렙타비딘 기반 생물층 간섭계를 사용한 DNA-단백질 상호작용 분석

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