Dieses Papier ist dem Andenken des verstorbenen Dr. Zvi Selinger, der das Original hier beschriebenen Untersuchungen gehostet gewidmet.

Linearisierung der Bradford Protein Eichkurve: Die Coomassie Brilliant Blue-Protein-Assay, die gemeinhin als Bradford-Assay 1 bekannt, ist weithin wegen seiner schnellen und komfortablen Protokoll sowie die relative Empfindlichkeit eingesetzt. Leider gibt es ein großes Maß an Krümmung über ein breites Spektrum von Protein-Konzentrationen (Abb. 1). Daher ist nur ein schmales Spektrum von relativ hohen Protein-Konzentrationen, 2-10 mg / ml BSA, für die Eichkurve, die dann besser passt lineare Regression (Abb. 1, grün) verwendet. Allerdings erfordert die Nichtlinearität Proteinkonzentration der unbekannten Proben innerhalb der begrenzten Reichweite der Eichkurve fallen, um einen großen Fehler zu vermeiden, und es reduziert auch die Genauigkeit innerhalb der begrenzten Reichweite. Die Nichtlinearität stellt ein ernstes Problem insbesondere bei Mikrogramm-Mengen des Proteins nicht zur Verfügung stehen, und es erfordert oft mehrere Verdünnungen der unbekannten Proben. Wie in der ursprünglichen Bradford Papier darauf hingewiesen, &quot;die Quelle der Nichtlinearität ist im Reagens selbst, da gibt es eine Überschneidung in das Spektrum der beiden anderen Farbe Formen des Farbstoffs.&quot; 1. In der Tat sind drei Formen des Coomassie Brilliant Blue Farbstoff in Säure-Basen-Gleichgewicht bei den üblichen sauren pH-Wert des Tests 2. Die roten, blauen und grünen Formen haben Absorptionsmaxima bei 470, 590 und 650 nm (Abb. 2). Das Blau ist die Form, die das Protein bindet, einen Komplex bilden, die sich intensiv absorbiert Licht bei 594 nm 3, 4 (Abb. 2). Bradford auch darauf hingewiesen, dass &quot;die Hintergrund-Wert für das Reagens kontinuierlich abnimmt, da mehr Farbstoff an Protein gebunden ist&quot; 1 (Abb. 3). Deshalb haben wir versucht, die Reduzierung der 590 nm Hintergrund zu berechnen, als zunehmende Protein Mengen zugesetzt werden, durch Messung der Änderung der Absorption bei 450 nm, wobei die Protein-Farbstoff-Komplex nicht absorbiert. Wir fanden, dass die abnehmende Hintergrund teilweise, aber nicht vollständig, Konten für die Nichtlinearität (Abb. 4). Wir haben dann vermutet, dass die Abnahme der freien Farbstoffkonzentration weitere Verzerrung der linearen Antwort produziert, weil sie als Protein-Farbstoff-Bindung ist im Gleichgewicht 5, hängt Komplexbildung nicht nur von der Konzentration des freien Proteins, sondern auch auf, dass der freie Farbstoff (Abb. 5). Unter Berücksichtigung sowohl der Fragen im Zusammenhang mit der variablen Konzentration des freien Farbstoffes, entwickelten wir eine mathematische Gleichung, die eine lineare Beziehung zwischen Proteinkonzentration und das Verhältnis von Absorptionsmessungen, 590 nm auf 450 nm (Abb. 6) beschreibt. Eine detaillierte Beschreibung der theoretischen und experimentellen Studie finden Sie in unserem 1996 Publikation in Analytical Biochemistry 6 zu finden. Die mathematische Gleichung wurde experimentell getestet und eine lineare Eichkurve über den gesamten Protein-Konzentrationen Bereich (Abb. 7) ergeben. Darüber hinaus wurde die Gleichung auch durch eine unabhängige Ermittlung der richtigen pH-abhängige Wert der Y-Achsenabschnitt 6 validiert. Detaillierte Protokoll für die Verbesserung der Bradford Protein Assay, mit einem Mikrotiterplatten-Absorption Reader: <ol><li> Bereiten Sie eine 0,1 mg / ml Stammlösung von der Norm, Rinderserumalbumin. Jede andere Norm kann gewählt werden, aber beachten Sie, dass den gleichen Standard in allen Experimenten verwendet werden muss. </li><li> Verdünnen Sie die unbekannten Proben in deionisiertem Wasser. Aim auf 5-50 pg / ml. Dennoch sind höher oder niedriger Proteinkonzentrationen akzeptabel, da es anscheinend keine Begrenzung für die lineare Bereich des Assays. Allerdings muss die Messung im linearen Bereich der Absorption Leser. </li><li> Verdünnen Sie die Bradford-Reagenz (Bio-Rad) 2,5-fach in deionisiertem Wasser. </li><li> Add 0 und 10-50 ul BSA-Stammlösung zu dreifachen Wells (Erstellen einer 0-5 pg BSA Eichkurve). Ergänzung mit deionisiertem Wasser auf 100 ul / well erreichen. </li><li> In verschiedenen Vertiefungen, 100 ul der unbekannten Probe in dreifacher Ausführung. Mehrere Konzentrationen der unbekannten Probe kann verwendet werden, um die Genauigkeit zu erhöhen. </li><li> 100 l der verdünnten Bradford-Reagenz in alle Vertiefungen. Das Gesamtvolumen beträgt 200 ul / well. </li><li> Warten Sie mindestens 5 min, aber nicht mehr als 60 min zur Farbentwicklung. </li><li> Der Blank muss 200 ul entionisiertem Wasser (und nicht die Null-Protein-Farbstoff gut) sein. </li><li> Die Absorption bei 590 nm und 450 nm. </li><li> Bereiten Sie eine Eichkurve, indem das Nettovermögen Absorptionswerte bei 590 nm und 450 nm. Beachten Sie, dass die Null-Protein (Farbstoff nur) Wert als einen Datenpunkt (Abb. 8) einbezogen werden sollten. </li><li> Berechnen Sie die Konzentration der unbekannten Probe auf der linearen Gleichung der Eichkurve (Abb. 9). </li></ol> Repräsentative Ergebnisse: Anders als die Absorption bei einer Wellenlänge von 590 nm, das Verhältnis der Absorptionswerte, 590 nm auf 450 nm, ist linear wit-Protein-Konzentration (Abb. 10). Die Proteinkonzentration der unbekannten Probe kann einfach berechnet werden nach der linearen Gleichung der Eichkurve (Abb. 10, Gleichung). Allerdings ist eine höhere Genauigkeit durch Messung mehrere unbekannte Probenverdünnungen erhalten. Zu diesem Zweck bereiten zwei Graphen. Die erste ist eine Eichkurve für den Standard mit ug Protein auf der X-Achse (Abb. 11, rechts). Die zweite Grafik ist für die unbekannte Probe mit ul der ursprünglichen Probe unverdünnt auf die X-Achse (Abb. 11, links). Der Farbstoff nur Wert sollte in beiden Diagrammen aufgenommen werden (Abb. 11). Die Proteinkonzentration der unbekannten Probe wird ermittelt, indem die Hänge der unbekannten Probe und die Standard-(Abb. 11, Gleichung) abgeleitet. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig2.jpg" alt="Abbildung 1" /> Abbildung 1. Konventionelle Bradford Eichkurve. Der lineare Bereich ist von grünen Symbolen dargestellt. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig1.jpg" alt="Abbildung 2" /> Abbildung 2. Spectra der Protein-Farbstoff-Komplexes und der Farbstoff allein. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig3.jpg" alt="Abbildung 3" /> Abbildung 3. Protein-Farbstoff-Gleichgewicht. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig4.jpg" alt="Abbildung 4" /> Abbildung 4. Reduktion der korrekten Berechnung Hintergrund teilweise abnimmt Nichtlinearität. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig5.jpg" alt="Abbildung 5" /> Abbildung 5. Protein-Farbstoff-Gleichgewicht. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig6.jpg" alt="Abbildung 6" /> Abbildung 6. Mathematische Grundlage für die Linearisierung des Bradford-Protein-Assay. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig7.jpg" alt="Abbildung 7" /> Abbildung 7. Linearisierung der Bradford Eichkurve. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig8.jpg" alt="Abbildung 8" /> Abbildung 8. Berechnung der Absorption Ratio-Werte. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig9.jpg" alt="Abbildung 9" /> Abbildung 9. Eine lineare Bradford Eichkurve. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig10.jpg" alt="Abbildung 10" /> Abbildung 10. Linearisierung der Bradford Eichkurve. <img src="/files/ftp_upload/1918/1918fig11.jpg" alt="Abbildung 11" /> Abbildung 11. Unknown Probe-Konzentration Berechnung.

<ol>
	<li>Bradford, M. M. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=A+rapid+and+sensitive+method+for+the+quantitation+of+microgram+quantities+of+protein+utilizing+the+principle+of+protein-dye+binding.">A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding.</a> Anal Biochem. 72, 248-254 (1976).</li><li>Chial, H. J., Thompson, H. B., Splittgerber, A. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=A+spectral+study+of+the+charge+forms+of+Coomassie+blue+G.">A spectral study of the charge forms of Coomassie blue G.</a> Anal Biochem. 209, 258-266 (1993).</li><li>Chial, H. J., Splittgerber, A. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=A+comparison+of+the+binding+of+Coomassie+brilliant+blue+to+proteins+at+low+and+neutral+pH.">A comparison of the binding of Coomassie brilliant blue to proteins at low and neutral pH.</a> Anal Biochem. 213, 362-369 (1993).</li><li>Compton, S. J., Jones, C. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Mechanism+of+dye+response+and+interference+in+the+Bradford+protein+assay.">Mechanism of dye response and interference in the Bradford protein assay.</a> Anal Biochem. 151, 369-374 (1985).</li><li>Congdon, R. W., Muth, G. W., Splittgerber, A. G. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=The+binding+interaction+of+Coomassie+blue+with+proteins.">The binding interaction of Coomassie blue with proteins.</a> Anal Biochem. 213, 407-413 (1993).</li><li>Zor, T., Selinger, Z. <a target="_blank" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?db=PubMed&cmd=Search&doptcmdl=Citation&defaultField=Title+Word&term=Linearization+of+the+Bradford+protein+assay+increases+its+sensitivity:+theoretical+and+experimental+studies.">Linearization of the Bradford protein assay increases its sensitivity: theoretical and experimental studies.</a> Anal Biochem. 236, 302-308 (1996).</li></ol>

Die Bradford-Protein-Assay ist beliebt wegen seiner einfachen Leistung und relative Empfindlichkeit. Die Linearisierung über den gesamten Protein-Konzentrationen Bereich durch das Protokoll erhalten hier vorgestellten weiter vereinfacht den Test, wie die unbekannten Proben müssen sich nicht innerhalb des Bereiches der Eichkurve fallen. Wichtig ist, dass die verbesserte Protokoll weiteren bietet die folgenden Vorteile gegenüber dem ursprünglichen Bradford-Protokoll: <ol><li> Erhöhte ...

<table><tbody><tr><td>Bradford reagent</td><td>Bio-Rad</td><td>500-0006</td><td></td></tr><tr><td>Bovine Serum Albumin</td><td>Amersco</td><td>0332</td><td></td></tr><tr><td>Multiplate absorbance reader</td><td>BioTek</td><td>Synergy2</td><td></td></tr></tbody></table>

linearization of the bradford protein assay

Bestimmung von Mikrogramm-Mengen des Proteins in der Bradford Coomassie Brilliant Blue Assay wird durch Messung der Absorption bei 590 nm erreicht. Das häufigste Assay ermöglicht die schnelle und einfache Proteinquantifizierung in Zelllysaten, Zellfraktionen oder rekombinantes Protein-Proben, zum Zweck der Normalisierung der biochemischen Messungen. Doch Kompromisse eine intrinsische Nichtlinearität der Empfindlichkeit und Genauigkeit dieser Methode. Es wird gezeigt, dass unter normalen Testbedingungen, das Verhältnis der Absorptionsmessungen bei 590 nm und 450 nm streng linear mit Protein-Konzentration ist. Dieses einfache Verfahren erhöht die Genauigkeit und verbessert die Sensitivität des Tests zu 10-fach, erlauben die Quantifizierung bis zu 50 ng Rinderserumalbumin. Darüber hinaus ist die Störung häufig von Reinigungsmitteln verwendet werden, um den Zelllysaten erstellen eingeführt stark durch das neue Protokoll reduziert. Eine lineare Gleichung auf der Basis von Massenaktionen und Beer-Gesetz entwickelt passt perfekt zu den experimentellen Daten.

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Linearization of the Bradford Protein Assay

Die Genauigkeit und Empfindlichkeit der Protein-Bestimmung durch die schnelle und bequeme Bradford Assay wird durch intrinsische Nichtlinearität beeinträchtigt. Wir zeigen eine einfache Linearisierung Verfahren, das erhöht die Genauigkeit, verbessert die Sensitivität des Tests zu 10-fach, und reduziert Störungen durch Reinigungsmittel.

Linearisierung der Bradford Protein Assay

Determination of microgram quantities of protein in the Bradford Coomassie brilliant blue assay is accomplished by measurement of absorbance at 590 nm. ...

linearization-of-the-bradford-protein-assay

Universidad de Cartagena UDEC

Research

JoVE Journal

Biology

99.7K Aufrufe.  Tel Aviv University. Die Genauigkeit und Empfindlichkeit der Protein-Bestimmung durch die schnelle und bequeme Bradford Assay wird durch intrinsische Nichtlinearität beeinträchtigt. Wir zeigen eine einfache Linearisierung Verfahren, das erhöht die Genauigkeit, verbessert die Sensitivität des Tests zu 10-fach, und reduziert Störungen durch Reinigungsmittel.

Serie: Linearization of the Bradford Protein Assay

Bio-layer Interferometry for Measuring Kinetics of Protein-protein Interactions and Allosteric Ligand Effects

We describe the use of Bio-layer Interferometry to study inhibitory interactions of subunit &#949;&#160;with the catalytic complex of Escherichia coli&#160;ATP synthase. Bacterial F-type ATP synthase is the target of a new, FDA-approved antibiotic to combat drug-resistant tuberculosis. Understanding bacteria-specific auto-inhibition of ATP synthase by the C-terminal domain of subunit &#949;&#160;could provide a new means to target the enzyme for discovery of antibacterial drugs. The C-terminal domain of &#949;&#160;undergoes a dramatic conformational change when the enzyme transitions between the active and inactive states, and catalytic-site ligands can influence which of &#949;&#39;s conformations is predominant. The assay measures kinetics of &#949;&#39;s binding/dissociation with the catalytic complex, and indirectly measures the shift of enzyme-bound &#949;&#160;to and from the apparently nondissociable inhibitory conformation. The Bio-layer Interferometry signal is not overly sensitive to solution composition, so it can also be used to monitor allosteric effects of catalytic-site ligands on &#949;&#39;s conformational changes.

The protocols here describe kinetic assays of protein-protein interactions with Bio-layer Interferometry. F-type ATP synthase, which is involved in cellular energy metabolism, can be inhibited by its &#949; subunit in bacteria. We have adapted Bio-layer Interferometry to study interactions of the catalytic complex with &#949;&#8217;s inhibitory C-terminal domain.

Bio-Schicht-Interferometrie zur Messung der Kinetik der Protein-Protein-Interaktionen und allosterische Ligandeneffekte

We describe the use of Bio-layer Interferometry to study inhibitory interactions of subunit &#949;&#160;with the catalytic complex of Escherichia ...

Forschung

Chemie

Hellgrammite as a Non-Conventional Biomonitor for Surface Water and Environmental Health Assessment

The larvae of dobsonflies from the genus Corydalus, commonly known as Hellgrammites, are characterized by their notable size, extensive range of occurrence, and extended period of immaturity, which can last up to one year. Hellgrammites are clearly known to exhibit sensitivity to pollution and habitat structure impacts. Given these unique features, using Corydalus texanus larvae is highly suitable as reliable biomonitoring agents to assess the ecological integrity of aquatic ecosystems. This protocol aims to provide the necessary tools for C. texanus assessment and demonstrate their efficacy through a case study. Research findings have practical implications, indicating that C. texanus larvae exhibit early-warning responses to mining pollution, bioaccumulating high amounts of heavy metals such as Zn, Fe, and Al. The presence or absence of C. texanus populations may serve as a helpful indicator for identifying potential issues related to ecosystem health. The unconventional approach has shown early warnings of pollution in mining-impacted sites, highlighting the need for timely action to protect the environment. Given their unique traits, the use of C. texanus larvae is highly suggested as a reliable non-conventional bioindicator.

This protocol describes the use of biomarkers for the early detection of deleterious impacts in aquatic ecosystems. The biomarkers are closely related to sentinel traits, and their changes aid in detecting early-warning damages.

Hellgrammit als unkonventioneller Biomonitor für die Bewertung der Gesundheit von Oberflächengewässern und der Umwelt

The larvae of dobsonflies from the genus Corydalus, commonly known as Hellgrammites, are characterized by their notable size, extensive range of ...

Umwelt

Smartphone als Analysegerät zur Quantifizierung von Proteinen mit Bradford-Assay

RGBradford: Protein Quantitation with a Smartphone Camera

Protein quantitation is an essential procedure in life sciences research. Amongst several other methods, the Bradford assay is one of the most used. Because of its widespread, the limitations and advantages of the Bradford assay have been exhaustively reported, including several modifications of the original method to improve its performance. One of the alterations of the original method is the use of a smartphone camera as an analytical instrument. Taking advantage of the three forms of the Coomassie Brilliant Blue dye that exist in the conditions of the Bradford assay, this paper describes how to accurately quantify protein in samples using color data extracted from a single picture of a microplate. After performing the assay in a microplate, a picture is taken using a smartphone camera, and RGB color data is extracted from the picture using a free and open-source image analysis software application. Then, the ratio of blue to green intensity (in the RGB scale) of samples with unknown concentrations of protein is used to calculate the protein content based on a standard curve. No significant difference is observed between values calculated using RGB color data and those calculated using conventional absorbance data.

Autor im Rampenlicht: Ein alternativer Ansatz zur Proteinquantifizierung durch Bradford-Assay mit einem Smartphone 

This paper provides a protocol for protein quantification using the Bradford assay and a smartphone as an analytical device. Protein levels in samples can be quantified using color data extracted from a picture of a microplate taken with a smartphone.

RGBradford: Proteinquantifizierung mit einer Smartphone-Kamera

Protein quantitation is an essential procedure in life sciences research. Amongst several other methods, the Bradford assay is one of the most used. ...

Biochemie

Charakterisierung der ternären Komplexbildung in PROTACs mit biophysikalischen Assays

The Development and Application of Biophysical Assays for Evaluating Ternary Complex Formation Induced by Proteolysis Targeting Chimeras (PROTACS)

E3 ligases and proteins targeted for degradation can be induced to form complexes by heterobifunctional molecules in a multi-step process. The kinetics and thermodynamics of the interactions involved contribute to efficiency of ubiquitination and resulting degradation of the protein. Biophysical techniques such as surface plasmon resonance (SPR), biolayer interferometry (BLI), and isothermal titration calorimetry (ITC) provide valuable information that can be used in the optimization of those interactions. Using two model systems, a biophysical assay tool kit for understanding the cooperativity of ternary complex formation and the impact of the &#39;hook effect&#39; on binding kinetics was established. In one case, a proteolysis targeting chimera (PROTAC) molecule that induced ternary complex formation between Brd4BD2 and VHL was evaluated. The heterobifunctional molecule, MZ1, has nM affinities for both the Brd4BD2 protein (SPR KD = 1 nM, ITC KD = 4 nM) and the VHL complex (SPR KD = 29 nM, ITC KD = 66 nM). For this system, robust SPR, BLI, and ITC assays were developed that reproduced published results demonstrating the cooperativity of ternary complex formation. In the other case, a molecule that induced ternary complexes between a 46.0 kDa protein, PPM1D, and cereblon [CRBN (319-442)] was studied. The heterobifunctional molecule, BRD-5110, has an SPR KD = 1 nM for PPM1D but much weaker binding against the truncated CRBN (319-442) complex (SPR KD= ~ 3 &#181;M). In that case, the binding for CRBN in SPR was not saturable, resulting in a &#34;hook-effect&#34;. Throughput and reagent requirements for SPR, BLI, and ITC were evaluated, and general recommendations for their application to PROTAC projects were provided.

Autor im Rampenlicht: Evaluierung biophysikalischer Assays zur Charakterisierung ternärer PROTACS-Komplexe 

Here we describe protocols for the biophysical characterization of ternary complex formation induced by proteolysis targeting chimeras (PROTACS) that involve the ubiquitin ligases Von Hippel-Lindau E3 ligase (VHL) and Cereblon (CRBN). Biophysical methods illustrated herein include surface plasmon resonance (SPR), biolayer interferometry (BLI), and isothermal titration calorimetry (ITC).

Entwicklung und Anwendung biophysikalischer Assays zur Evaluierung der Bildung ternärer Komplexe, die durch Proteolyse-Targeting-Chimären (PROTACS) induziert werden

E3 ligases and proteins targeted for degradation can be induced to form complexes by heterobifunctional molecules in a multi-step process. The kinetics ...

<meta charset="utf8"></head><body>Quantitative Analyse der RPA-ssDNA-Bindungskinetik mit markierungsfreien Methoden

Analyzing DNA-Protein Interactions with Streptavidin-Based Biolayer Interferometry

Protein-DNA interactions underpin essential cellular processes. Understanding these interactions is critical for elucidating the molecular mechanisms of various pathways. Key factors such as the structure, sequence, and length of a DNA molecule can significantly influence protein binding. Bio-layer interferometry (BLI) is a label-free technique that measures binding kinetics between molecules, offering a straightforward and precise approach to quantitatively study protein-DNA interactions. A major advantage of BLI over traditional gel-based methods is its ability to provide real-time data on binding kinetics, enabling accurate measurement of the equilibrium dissociation constant (KD) for dynamic protein-DNA interactions. This article presents a basic protocol for determining the KD value of the interaction between a DNA replication protein, replication protein A (RPA), and a single-stranded DNA (ssDNA) substrate. RPA binds ssDNA with high affinity but must also be easily displaced to facilitate subsequent protein interactions within biological pathways. In the described BLI assay, biotinylated ssDNA is immobilized on a streptavidin-coated biosensor. The binding kinetics (association and dissociation) of RPA to the biosensor-bound DNA are then measured. The resulting data are analyzed to derive precise values for the association rate constant (ka), dissociation rate constant (kd), and equilibrium binding constant (KD) using system software.

<meta charset="utf8"></head><body>Analyse von DNA-Protein-Wechselwirkungen mit Streptavidin-basierter Biolayer-Interferometrie

This article describes a protocol for studying DNA-protein interactions using a streptavidin-based biolayer interferometry (BLI) system. It outlines the essential steps and considerations for utilizing either basic or advanced binding kinetics to determine the equilibrium binding affinity (KD) of the interaction.

Analyse von DNA-Protein-Wechselwirkungen mit Streptavidin-basierter Biolayer-Interferometrie

Protein-DNA interactions underpin essential cellular processes. Understanding these interactions is critical for elucidating the molecular mechanisms of ...

Linearisierung der Bradford Protein Assay

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Bio-Schicht-Interferometrie zur Messung der Kinetik der Protein-Protein-Interaktionen und allosterische Ligandeneffekte

Hellgrammit als unkonventioneller Biomonitor für die Bewertung der Gesundheit von Oberflächengewässern und der Umwelt

RGBradford: Proteinquantifizierung mit einer Smartphone-Kamera

RGBradford: Proteinquantifizierung mit einer Smartphone-Kamera

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Entwicklung und Anwendung biophysikalischer Assays zur Evaluierung der Bildung ternärer Komplexe, die durch Proteolyse-Targeting-Chimären (PROTACS) induziert werden

Entwicklung und Anwendung biophysikalischer Assays zur Evaluierung der Bildung ternärer Komplexe, die durch Proteolyse-Targeting-Chimären (PROTACS) induziert werden

Entwicklung und Anwendung biophysikalischer Assays zur Evaluierung der Bildung ternärer Komplexe, die durch Proteolyse-Targeting-Chimären (PROTACS) induziert werden

Analyse von DNA-Protein-Wechselwirkungen mit Streptavidin-basierter Biolayer-Interferometrie

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