26.17 : Sauerstofftransport im Blut

Hämoglobin (Hb) ist ein wichtiges Molekül im menschlichen Körper. Es besteht aus vier Polypeptidketten, die jeweils an eine eisenhaltige Hämgruppe gebunden sind. Diese einzigartige Struktur ermöglicht es dem Hämoglobin, Sauerstoff zu binden, wobei jedes Molekül in der Lage ist, sich mit vier Sauerstoffmolekülen zu verbinden, was zu einer schnellen und reversiblen Sauerstoffbeladung führt. Vollständig mit Sauerstoff beladen wird es als Oxyhämoglobin bezeichnet, während Hämoglobin, das Sauerstoff freigesetzt hat, als reduziertes Hämoglobin oder Desoxyhämoglobin bezeichnet wird. Wenn Hämoglobin Sauerstoff bindet, ändert sich seine Form, wodurch es effizienter zusätzliche Sauerstoffmoleküle aufnehmen kann. Diese strukturelle Anpassung stellt sicher, dass der Prozess der Sauerstoffbeladung und -entladung hocheffizient abläuft.

Die Geschwindigkeit, mit der Hämoglobin Sauerstoff bindet oder freisetzt, wird von mehreren Faktoren wie dem Sauerstoffpartialdruck (pO_2), der Temperatur, dem pH-Wert des Blutes, dem Partialdruck des Kohlendioxids (pCO_2) und der Konzentration von 2,3-Bisphosphoglycerat (2,3-BPG) im Blut genauestens gesteuert. Diese Faktoren wirken zusammen, um eine ausreichende Sauerstoffversorgung der Gewebezellen zu gewährleisten.

Unter normalen Ruhebedingungen ist das Hämoglobin im arteriellen Blut normalerweise zu 98 % mit Sauerstoff gesättigt, wobei 100 ml systemisches arterielles Blut etwa 20 ml Sauerstoff, ausgedrückt als 20 Vol.-% (Volumenprozent) Sauerstoffgehalt, enthalten. Wenn das Blut durch die systemische Kapillaren fließt, gibt es etwa 5 ml Sauerstoff pro 100 ml Blut ab, was zu einer Hämoglobin-Sättigung von 75 % und einem Sauerstoffgehalt von 15 Vol.-% im venösen Blut führt. Dies bedeutet, dass venöses Blut noch eine erhebliche Sauerstoffreserve enthält, die bei Bedarf genutzt werden kann.

Neben dem pO_2 beeinflussen auch andere Faktoren wie Temperatur, Blut-pH, pCO_2 und BPG-Spiegel die Hämoglobinsättigung bei einem bestimmten PO_2. Die roten Blutkörperchen (RBC) produzieren 2,3-BPG während des Glukosestoffwechsels, und ihr Gehalt steigt bei chronisch niedrigem Sauerstoffgehalt an. Diese Faktoren können die dreidimensionale Struktur des Hämoglobins verändern, wodurch sich letztlich seine Affinität für Sauerstoff ändert. Erhöhte Temperatur, pCO_2, H^+-Ionen oder 2,3-BPG-Werte im Blut senken die Affinität des Hämoglobins zu Sauerstoff und erleichtern die Sauerstofffreisetzung. Umgekehrt erhöht eine Verringerung dieser Faktoren die Affinität des Hämoglobins zu Sauerstoff.

Es ist erwähnenswert, dass diese Faktoren typischerweise in den systemischen Kapillaren am höchsten sind, wo die Sauerstoffentladung wesentlich ist. Wenn Zellen Glukose verstoffwechseln und Sauerstoff verbrauchen, produzieren sie Kohlendioxid, was die pCO_2- und H^+-Werte im Kapillarblut erhöht. Dies schwächt die Hb-O_2-Bindung, ein Phänomen, das als Bohr-Effekt bekannt ist. Darüber hinaus verringert eine erhöhte Temperatur in aktiven Geweben die Affinität des Hämoglobins zu Sauerstoff, was die Sauerstoffentladung weiter verstärkt.