4.20 : Introduction to Mechanisms of Enzyme Catalysis

В течение многих лет ученые считали, что связывание фермента с субстратом происходит простым способом «на замке». Эта модель утверждала, что фермент и субстрат идеально подходят друг к другу за один мгновенный шаг. Тем не менее, современные исследования поддерживают более уточненную точку зрения, которую ученые называют индуцированным соответствием. Модель индуцированной подгонки расширяет модель замка и ключа, описывая более динамичное взаимодействие между ферментом и субстратом. Когда фермент и субстрат соединяются, их взаимодействие вызывает незначительный сдвиг в структуре фермента, который подтверждает идеальное связывание между ферментом и переходным состоянием субстрата. Это идеальное связывание максимизирует способность фермента катализировать свою реакцию.

Активные центры ферментов приспособлены для обеспечения определенных условий окружающей среды, а также подвержены местным воздействиям окружающей среды. Повышение температуры окружающей среды, как правило, увеличивает скорость реакции, катализируемой ферментами или иной. Однако повышение или понижение температуры за пределами оптимального диапазона может повлиять на химические связи внутри активного центра, что повлияет на связывание подложки. Высокие температуры в конечном итоге приведут к тому, что ферменты, как и другие биологические молекулы, будут денатурироваться, изменяя естественные свойства вещества. Кроме того, pH местной окружающей среды также может влиять на функцию ферментов. Аминокислотные остатки активного центра обладают собственными кислотными или основными свойствами, оптимальными для катализа. Ферменты функционируют оптимально в определенном диапазоне pH, и изменение температуры или кислотной или основной природы может повлиять на каталитическую активность.

Многие ферменты не работают оптимально или даже не работают вообще, если они не связаны с другими специфическими небелковыми молекулами-помощниками, либо временно через ионные или водородные связи, либо навсегда через более сильные ковалентные связи. Два типа молекул-помощников — это кофакторы и коферменты. Связывание с этими молекулами способствует оптимальной конформации и функционированию соответствующих ферментов. Кофакторами являются неорганические ионы, такие как железо (Fe²⁺) и магний (Mg²⁺). Например, для функционирования ДНК-полимеразы требуется связанный ион цинка (Zn²⁺). Коэнзимы представляют собой органические молекулы-помощники с основной атомной структурой, состоящей из углерода и водорода, необходимых для действия ферментов. Наиболее распространенными источниками коэнзимов являются диетические витамины. Некоторые витамины являются предшественниками коферментов, а другие действуют непосредственно как коферменты.

Этот текст адаптирован из Openstax, Biology 2e, Раздел 6.5 Ферменты