3.7 : Montagem do Complexo Proteico

A maioria das proteínas não funciona como cadeias polipeptídicas totalmente estendidas, mas sim como conjuntos multicomponentes compactos. Durante a montagem, o complexo em crescimento deve distinguir os seus componentes específicos de uma mistura de centenas de diferentes espécies proteicas e não proteicas presentes na célula. Os complexos proteicos podem ser monoméricas, consistindo de várias cópias da mesma cadeia polipeptídica, ou oligoméricas, composta de múltiplas cadeias polipeptídicas ou componentes não-proteicos.

Normalmente, as proteínas têm toda a informação necessária para se auto montar em complexos funcionais a partir de seus constituintes com velocidade e precisão. Muitos vírus podem se auto montar para formar uma unidade totalmente funcional usando a célula hospedeira infetada para produzir todos os componentes necessários. Por exemplo, no vírus do mosaico do tabaco, as subunidades da proteína do revestimento são auto montadas em anéis individuais in vitro.

Uma molécula de RNA liga-se no centro da hélice em crescimento para fazer o vírus ativo. No entanto, em alguns complexos proteicos, a automontagem só se deve à mutação ou doença. A hemoglobina, proteína transportadora de oxigénio encontrada em glóbulos vermelhos, é um tetrâmero de duas subunidades alfa e duas subunidades beta similares.

Entretanto, na anemia falciforme, a hemoglobina mutante tem um remendo hidrófobos que aumenta têm a afinidade entre os tetrâmeros de hemoglobina, fazendo com que se agreguem em uma montagem anormal de fibras de hemoglobina. Estas fibras alteram a s células sanguíneas de um esferoide para uma forma crescente, obstruindo assim os vasos sanguíneos. Embora muitas proteínas se auto montem sem ajuda externa, fatores de montagem, como os chaperones moleculares, ajudam os componentes de proteínas a se montar em um complexo estável e funcional.

O proteassoma 26S, maquinaria molecular que auxilia na degradação regulada de proteínas, consiste em dois subcomplexos distintos ma partícula de núcleo 20S em forma de barril, e duas tampas de partículas reguladoras 19S. Cada subcomplexo é composto por várias subunidades de proteínas. Vários chaperones dedicados a proteassomos integram essas subunidades em seus respetivos subcomplexos.

Finalmente, os chaperones os subcomplexos no complexo proteassoma completo.