25.26 : Estructura y clases de anticuerpos

Los anticuerpos, también conocidos como inmunoglobulinas, son producidos por las células B en respuesta a sustancias extrañas, como bacterias y virus. Estas proteínas son fundamentales para reconocer y neutralizar estas sustancias, protegiendo al cuerpo de posibles daños. 

La estructura básica de un anticuerpo consta de cuatro cadenas de proteínas: dos cadenas pesadas idénticas y dos cadenas ligeras idénticas. Estas cadenas se mantienen unidas mediante enlaces disulfuro y otras interacciones no covalentes, formando una estructura en forma de Y. Cada cadena presenta regiones distintas que contribuyen a la función general del anticuerpo. 

La región variable, que se encuentra en las puntas de las cadenas pesadas y ligeras, es responsable del reconocimiento de antígenos. Por el contrario, la región constante, ubicada en la base de las cadenas pesadas y ligeras, determina las funciones efectivas del anticuerpo, provocando respuestas inmunitarias adecuadas. 

Existen varias clases de anticuerpos, entre ellas IgG, IgM, IgA, IgD e IgE, cada una de las cuales se distingue por una región constante única. Estas clases tienen diferentes funciones en la respuesta inmunitaria. Por ejemplo, los anticuerpos IgG neutralizan patógenos y activan el complemento, los anticuerpos IgA protegen las superficies mucosas y los anticuerpos IgE juegan un papel en las reacciones alérgicas.