Escherichia coli-basierter Komplementationsassay zur Untersuchung der Chaperonfunktion des Hitzeschockproteins 70

Ich untersuche die Rolle von Hitzeschockproteinen bei der Verleihung zukünftiger statischer Schutzvorrichtungen für Antigene, die menschliche Infektionen wie Malaria und Tuberkulose verursachen. Meine Forschung konzentriert sich im Wesentlichen auf die Struktur und die Funktionsmerkmale der Hitzeschockproteinmaschinerie dieser Krankheitserreger, die menschliche Infektionen verursachen. Hitzschlagproteine sind im Allgemeinen hochkonzeptionell, weisen jedoch ein gewisses Maß an funktioneller Spezialisierung auf.

Darüber hinaus sind sie an Arzneimittelresistenzen beteiligt. Daher gibt es laufende Bemühungen, sie gezielt auf die Umkehrung der Arzneimittelresistenz in verschiedenen Krankheitsmodellen auszurichten. Dazu gehören biochemische, biophysikalische, bioinformatische und zellbiologische Techniken.

Mit anderen Worten, verschiedene Bereiche von Techniken werden verwendet, um die Rolle dieser Proteine zu untersuchen. In unserem Fall war die Untersuchung von Proteinen von Plasmodium der Haupterreger von Malaria und dass sie schwer herzustellen sind, was die Fähigkeit einschränkt, diese Proteine zu untersuchen. Zum Beispiel ist es schwierig, ausreichende Mengen zu erzeugen, um die Proteine zu kristallisieren und abzubilden.

Wir haben einige der funktionellen Netzwerke dieser Proteine im Malariaparasiten etabliert. Wir haben auch Assays etabliert, um die Verbindungen zu untersuchen, die auf diese Proteine in Erregern von Malaria und TB abzielen. Das aktuelle Protokoll wird verwendet, um die Rolle der Chaperon-Proteinfaltung und dann die zytoprotektive Funktion von HSP 70 am gleichen Modell zu untersuchen. Das Protokoll könnte auch für das Screening von niedermolekularen Inhibitoren verwendet werden, die auf Protein 70 abzielen.